Создание белка в клетке на galalatina.co

Таблетки для похудения

Создание белка в клетке

создание белка в клетке


Создание белка в клетке - Белки - это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Для жизнедеятельности любого организма, разумеется, кроме белка, необходимы и другие соединения: Однако, решающую роль во всех процессах и явлениях жизни играют белки и их производные, вследствие чего их надо считать главными носителями жизни. Это и дало основание Ф. Энгельсу еще в то время, когда данных о химическом строении белков в физиологических функциях было очень мало, сформулировать широко известное положение: Опираясь на достижения современного ему естествознания, Ф.

Быстрый переход:

Общие сведения о белках и их классификации

Лучший помощник в области психологии. Имя пользователя логин. Запомнить. Молекула белка представляет из себя цепочку аминокислот, число звеньев в которой исчисляется от нескольких десятков до нескольких тысяч. Всего в природе насчитывается более видов аминокислот, но для строительства белка используется только Свойства белка определяются последовательностью аминокислот в цепочке, а так же пространственной конфигурацией самой цепочки вторичная и третичная структура белка. Все белки человека строятся в клетках самостоятельно из аминокислот, поступающих в организм с белковой пищей и синтезируемых самим организмом. Упрощенно процесс синтеза белка изображен на рисунке 7.

создание белка в клетке
Фото: создание белка в клетке

Как строится белок

С биохимической точки зрения синтез белка в мышцах — очень сложный процесс. Информацию о структуре всех необходимых организму белков содержит ДНК, находящаяся в ядре клеток. Функции белка зависят от последовательности аминокислот в их структуре. А эта последовательность кодируется последовательностью нуклеотидов ДНК, в которой каждой аминокислоте создание белка в клетке группа из трех нуклеотидов — триплет. И каждый участок ДНК — геном — отвечает за синтез одного типа белка.

Синтез белка


Биосинтез белка в клетке Популярно о генетике

Белки, или протеины, — сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Создание белка в клетке разного молекулярного состава различно растворяются в воде и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию. Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий.

создание белка в клетке

Синтез белков в клетке Гипермаркет знаний

официальный сайт создание белка в клетке

В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками. Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев - аминокислот.

Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев — мономеров, называются полимерами. Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты. Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной. Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры. Если бы большие молекулы макромолекулы белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации.

Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура — белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков. Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой. Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные водоотталкивающие группы. Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой рис. В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т.

Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной — исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией. При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется.

Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры. Белки, называемые также протеинами греч. Природные катализаторы — ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн.

Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды крахмал, гликоген. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент.

Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер. Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел. Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители вакцины , которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Многие гормоны также представляют собой белки.

создание белка в клетке

Создание белка в клетке химия и химическая технология

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны. Формирование трёхмерной структуры белков - важнейший биологический процесс, так как от пространственной структуры белков зависит их биологическая функция. Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру получил название "фолдинг белков".

Индивидуальные белки, продукты одного гена, имеют идентичную аминокислотную последовательность и приобретают в одинаковых условиях клетки одинаковую конформацию и функцию. Это положение подтверждается способностью некоторых белков после денатурации при которой происходит разрыв слабых связей, но не повреждается первичная структура белков спонтанно восстанавливать свою уникальную конформацию и функцию.

Однако в клетке концентрация белков настолько высока, что существует большая вероятность взаимодействия белков с несформированной конформацией. На их поверхности располагаются гидрофобные радикалы, склонные к объединению. Поэтому для многих белков, имеющих высокую молекулярную массу и сложную пространственную структуру, фолдинг протекает при участии специальной группы белков, которые называют "шапероны" от франц. Анфинсен хотел расширить свое изучение аминокислот и структуры белков.

Он задался вопросом о том, почему белок сворачивается в разнообразные трехмерные формы. Для своих исследований в качестве модели он выбрал бычью поджелудочную рибонуклеазу, которая является энзимом, способствующим взаимодействию ДНК и РНК в клетках поджелудочной железы коров. Анфинсен и аспиранты Майкл Села и Фред Уайт наблюдали во время экспериментов в лаборатории, что аминокислотные цепочки в активном энзиме рибонуклеазы сворачиваются спонтанно в форму, позже названную Анфинсеном "нативной конформацией" энзима. В важной статье в "Журнале биологической химии" в году Анфинсен показал, что последовательность аминокислот в пептидной цепочке определяет характер образования. Таинственный сложный процесс образования белков может быть полностью объяснен физическими и химическими взаимодействиями между боковыми группами аминокислот развил идею, которую он назвал "термодинамической гипотезой" сворачивания белка, которая была призвана объяснить нативную конформацию аминокислотных структур.

Он предположил, что исходные или природные конформации получаются потому, что эта форма является термодинамически наиболее стабильной во внутриклеточной среде. То есть, молекула белка принимает эту форму в результате ограничения пептидных связей и изменений формы другими химическими и физическими свойствами аминокислот. Чтобы проверить эту гипотезу, Анфинсена денатурировал фермент рибонуклеазы в экстремальных химических условиях и отметил, что аминокислотная структура фермента спонтанно сворачивается обратно в свою исходную форму, когда он поместил энзим в первоначальные условия. Как он заявил, десять лет спустя, в своей нобелевской речи в году: Долгое время считалось, что процесс денатурации белков необратим.

Однако оказалось, что некоторые очищенные и денатурированные белки способны в опытных условиях восстанавливать конформацию при удалении денатурирующих агентов. В начале х г. Это открытие было сделано при изучении денатурации рибонуклеазы - фермента, расщепляющего связи между нуклеотидами в РНК. Рибонуклеаза - глобулярный белок, содержащий одну полипептидную цепь, состоящую из аминокислотных остатков.

Его конформацию стабилизируют 4 дисульфидные и множество слабых связей. Обработка рибонуклеазы? Добавление 8 М раствора мочевины или 6 М раствора гуанидинхлорвда, вызывающих разрыв слабых связей в белке и образование новых водородных связей с денатурирующими агентами, приводит к образованию случайным образом свёрнутых полипептидных цепей рибонуклеазы, лишённых ферментативной активности, то есть к денатурации фермента.

Денатурирующие агенты не разрушают первичную структуру белка. Однако если путём диализа очистить рибонуклеазу от денатурирующих агентов и? Этот процесс называется ренатурацией, или ренативацией белка. Сульфгидрильные группы денатурированного фермента под действием кислорода воздуха окисляются, в результате вновь возникают 4 дисульфидные связи, характерные для натив-ной структуры белка. Возможность ренативации впоследствии была доказана и для других белков, в частности ми-оглобина. Сохранность первичной структуры белка - необходимое условие для восстановления его конформации. На основании этих опытов был выведен фундаментальный принцип молекулярной биологии: Формирование пространственной структуры белка - самопроизвольный процесс, при котором белок стремится принять в данных условиях конформацию с наименьшей свободной энергией.

Изменение условий окружающей среды или изменение первичной структуры данного белка могут привести к изменению его конформации и функции. Денатурация и ренативация рибонуклеазы. А - нативная молекула рибонуклеазы, в третичной структуре которой имеются 4 дисульфидные связи; Б - денатурированная молекула рибонуклеазы; В - нативная молекула рибонуклеазы, в структуре которой вновь образованы 4 дисульфидные связи между теми же остатками цистеина. И хотя геном сегодня расшифрован, то есть, известна первичная структура некоторого количества белков, в том числе - человека, даже в этом случае невозможно судить о его функциях. Последние проявляются только после того, как длинная цепочка аминокислот свернется и примет необходимую форму. Этот процесс и называется фолдингом. Таким образом, в организме образуются готовые к работе гемоглобин, инсулин и другие необходимые для жизнедеятельности белки.

Фолдинг белков происходит в эндоплазматическом ретикулуме. В нём содержатся необходимые для фолдинга шапероны и ферменты. Также он обладает уникальным окислительным потенциалом, облегчающим образование дисульфидных связей в процессе укладки белка. Из эндоплазматического ретикулума белки с корректной укладкой отправляются к месту назначения. В процессе синтеза полипептидных цепей, транспорта их через мембраны, при сборке олигомерных белков возникают промежуточные нестабильные конформации, склонные к агрегации. На вновь синтезированном полипептиде имеется множество гидрофобных радикалов, которые в трёхмерной структуре спрятаны внутри молекулы. Поэтому на время формирования нативной конформации реакционно-способные аминокислотные остатки одних белков должны быть отделены от таких же групп других белков. Во всех известных организмах от прокариотов до высших эукариотов обнаружены белки, способные связываться с белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии.

Они способны стабилизировать их конформацию, обеспечивая фолдинг белков. Эти белки получили название "шапероны". Среди шаперонов различают: Индуцибельные шапероны относят к "белкам теплового шока", быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям. Название "белки теплового шока" возникло в результате того, что впервые эти белки были обнаружены в клетках, которые подвергались воздействию высокой температуры. Для формирования конформации белка нужна его полная аминокислотная последовательность. Поэтому в период синтеза белка на рибосоме защиту реакционно-способных радикалов особенно гидрофобных осуществляют Ш Ш - высококонсервативный класс белков, который присутствует во всех отделах клетки: В области карбоксильного конца единственной полипептидной цепи шаперонов есть участок, образованный радикалами аминокислот в форме бороздки.

Он способен взаимодействовать с участками белковых молекул и развёрнутых полипептидных цепей длиной в аминокислот, обогащённых гидрофобными радикалами. В синтезирующейся полипептидной цепи такие участки встречают примерно через каждые 16 аминокислот. Фолдинг многих высокомолекулярных белков, имеющих сложную конформацию например, доменное строение , осуществляется в специальном пространстве, сформированном Ш Ш образуют 2 кольца, каждое из которых состоит из 7 субъединиц, соединённых друг с другом. Субъединица Ш состоит из 3 доменов: Верхушечный домен имеет ряд гидрофобных остатков, обращённых в полость кольца, сформированного субъединицами. Шапероновый комплекс имеет высокое сродство к белкам, на поверхности которых есть элементы, характерные для несвёрнутых молекул прежде всего участки, обогащённые гидрофобными радикалами. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков Ш В специфической среде этой полости, в изоляции от других молекул клетки происходит перебор возможных конформации белка, пока не будет найдена единственная, энергетически наиболее выгодная конформация.

Высвобождение белка со сформированной нативной конформацией сопровождается гидролизом АТФ в экваториальном домене. Если белок не приобрёл нативной конформации, то он вступает в повторную связь с шапероновым комплексом. Такой шаперонзависимый фолдинг белков требует затрат большого количества энергии. Таким образом, синтез и фолдинг белков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончательного формирования нативной структуры рис. При действии различных стрессовых факторов высокая температура, гипоксия, инфекция, УФО, изменение рН среды, изменение моляр-ности среды, действие токсичных химических веществ, тяжёлых металлов и т.

Имея высокое сродство к гидрофобным участкам частично денатурированных белков, они могут препятствовать их полной денатурации и восстанавливать натив-ную конформацию белков. Участие шаперонов в фолдинге белков. А - участие шаперонов в предотвращении гидрофобных взаимодействий между участками синтезирующегося полипептида; Б - формирование нативной конформации белка в шапероновом комплексе. Установлено, что кратковременные стрессовые воздействия увеличивают выработку БТШ и повышают устойчивость организма к длительным стрессовым воздействиям. Так, кратковременная ишемия сердечной мышцы в период бега при умеренных тренировках значительно повышает устойчивость миокарда к длительной ишемии, вызванной стенокардией или закупоркой сосудов сердца тромбом. В настоящее время перспективными исследованиями в медицине считают поиски фармакологических и молекуляр-но-биологических способов активации синтеза БТШ в клетках.

Изучение кодирования аминокислотной последовательности белков и описание процесса синтеза белка в рибосомах. Генетический код и синтез рибонуклеиновой кислоты. Построение цепи матричной РНК и синтез протеина. Трансляция, сворачивание и транспорт белков. Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Характеристика простых белков. Белки как источники питания, их основные функции. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Строение полипептидной цепи. Превращения белков в организме. Полноценные и неполноценные белки. Структура белка, химические свойства, качественные реакции.

Физические и химические свойства, цветные реакции белков. Состав и строение, функции белков в клетке. Уровни структуры белков. Гидролиз белков, их транспортная и защитная роль. Белок как строительный материал клетки, его энергетическая ценность. Белки протеины — высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Строение белков. Классификация белков. Физико-химические свойства белков. Биологические функции белков.

Ген - участок ДНК, в котором содержится информация о первичной структуре одного белка. Последовательность из трех расположенных друг за другом нуклеотидов триплет. Важные свойства генетического кода.

создание белка в клетке


Синтез белка в клетке IronZen

Жизнь растений: Под редакцией А. Тахтаджяна, главный редактор чл. Биосинтез — процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Образование различных органических веществ в живых организмах.


ОТЗЫВЫ: 4 к посту “Создание белка в клетке

  1. Мужчины, в первую очередь, смотрят на фигуру. Во вторую - на лицо. Потом идут опрятность, запах, голос и т.п. Если все предыдущие этапы мужчину удовлетворяют, то дело уже переходит к внутреннему миру.

  2. Цель в 60 кг почти достигнута и я уже присмотрела себе новую, не очень далекую.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *